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Des scientifiques ont annoncé jeudi avoir découvert un composé chimique qui bloquerait les effets des maladies à prions, notamment Alzheimer et Parkinson.
Des scientifiques ont annoncé jeudi avoir découvert un composé chimique qui bloquerait les effets des maladies à prions, notamment Alzheimer et Parkinson.
©Capture d'écran

Avancée

Alzheimer et Parkinson : ces scientifiques britanniques viennent-ils de faire la découverte qui va tout changer ?

Des scientifiques ont annoncé jeudi avoir découvert un composé chimique qui bloquerait les effets des maladies à prions, notamment Alzheimer et Parkinson.

Stéphane  Haik

Stéphane Haik

Le docteur Stéphane Haik est neurologue et directeur de Recherche à l'Inserm. Il dirige l'équipe Maladie d'Alzheimer - Maladies à Prions au sein de  l'Institut du Cerveau et de la Moelle épinière (ICM) de la Salpêtrière à Paris et coordonne le Centre National de Référence des Prions.

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Atlantico: Des scientifiques ont annoncé jeudi avoir découvert un composé chimique qui bloquerait les effets des maladies à prions, notamment Alzheimer et Parkinson. Si les recherches ont d’abord été entreprises sur des souris, il est possible qu’elles représentent une nouvelle piste thérapeutique pour l’homme atteint de telles maladies. Ces scientifiques britanniques viennent-ils de faire la découverte qui va tout changer ? Ces résultats traduisent-ils une véritable avancée pour l’homme ?

Stéphane Haïk: Les résultats de cette recherche ont été obtenus dans un modèle précis d’une pathologie particulière, que l’on nomme une forme expérimentale de maladie à prion. Il est difficile, à partir de ces résultats, d’affirmer qu’on peut les généraliser,à d’autres maladies à prions déjà, et ensuite à des maladies du cerveau, liés à une anomalie de la conformation des protéines, que l’on retrouve dans beaucoup de pathologies comme la maladie d’Alzheimer ou de Parkinson. On ne peut pas, en partant seulement du cas de maladie à prion, explorée dans cette étude, généraliser et affirmer que cela bouleverse l’ensemble des maladies neurodégénératives.En revanche, le mécanisme mis en évidence est très intéressant. Il ouvre une piste de recherche intéressante. Les maladies à prions sont le paradigme des maladies par mauvaise conformation des protéines (une protéine du prions normale qui change de conformation et se met à se s’agréger). Les prions se propagent en agrégeant la protéine du prion de proche en proche, d’une cellule à l’autre. C’est le mécanisme de base.

Il se trouve que cette accumulation d’une protéine mal conformée va induire une réaction de la cellule et en particulier des neurones qu’on appelle la réponse UPR (Unfolded proteith). Elle entraîne une réaction de la cellule qui conduit à une chute de l’expression de tout un tas de protéines essentielles à sa survie, notamment pour le bon fonctionnement des neurones. Les scientifiques ont inhibé une des voies de cette réaction ce qui induit un retard de l’accumulation des symptômes et des lésions. Ces protéines jouent un rôle important dans d’autres maladies neurodégénératives, c’est donc un mécanisme d’action qui pourrait être intéressant à explorer dans d’autres pathologies. Mais nous n’avons aucun éléments expérimentaux permettant d’affirmer que ça marche.

Par ailleurs, il y a un certain nombre de limites dans cette étude : ces scientifiques utilisent un modèle de prion expérimental qui composé d’une souche de tremblante du mouton adapté à un modèle de souris transgénique qui surexprime une protéine du prion. C’est un modèle artificiel assez éloigné des maladies à prion naturelle chez l’homme. C’est intéressant car c’est un nouveau mécanisme d’action sur le processus de neurodégénérescence mais il va falloir beaucoup de travail avant d’arriver à une nouvelle application chez l’homme. Il faut avancer par étape.

A partir de quand pourrait-on tester de tels composants sur les hommes ? Y a-t-il de véritables chances qu’un produit testé sur des souris puisse être efficace sur l’homme ?

Cela dépend de la pathologie : Creutzfeld-Jacob, Alzheimer ou autres. Dans tous les cas, il faudra évoluer sur des modèles qui reproduisent des lésions de ces maladies. L’autre difficulté avec ce genre d’étude, c’est qu’il y a des effets toxiques. Un groupe de molécules va agir pour inhiber les effets des protéines. Ici, ils ont observé un amaigrissement anormal des animaux et ont dû arrêter l’étude. Dans les règles éthiques de l’expérimentation animale, quand l’animal maigrit trop on doit le sacrifier pour ne pas qu’il ne souffre inutilement. On ne sait donc pas de combien cette molécule aurait pu augmenter la survie de ces animaux. Cet effet toxique fait que l’on n’a pas pu aller jusqu’au bout de l’étude. Pour l’homme il faudra trouver des molécules qui n’ont pas d’effets secondaires et bien valider la toxicité. Il reste un long travail à effectuer.

Aujourd’hui où en est la recherche concernant la maladie d’Alzheimer ?

Ces dernières années le plus grand changement dans la recherche sur les maladies neurodégénératives (maladies à prion, Alzheimer, Parkinson…) est le fait qu’on a bien décrit que l’agrégation des protéines jouait un rôle majeur, d’une part dans la survenue du phénomène de neurodégénérescence, et surtout sur la propagation des lésions. Il y a des phénomènes prions-like qui font que l’agrégation d’une protéine va possiblement expliquer comment les lésions se diffusent dans le système nerveux central, c’est ce qui explique l’aggravation progressive de ces patients. Non seulement ils ont une maladie dans un groupe de neurones particuliers mais cette pathologie, par ces phénomènes prions-like, va possiblement se propager à d’autres légions cérébrales, et quand cela va s’exprimer sur le plan clinique, de nouveaux symptômes vont apparaître, comme des troubles cognitifs, une démence, alors que le patient n’avait que des problèmes moteurs. L’enjeu futur va être de comprendre comment ces phénomènes prion-like agissent dans l’ensemble de ces pathologies et comment on va pouvoir inhiber ce phénomène de dissémination des lésions.

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